Predizendo os efeitos do polimorfismo de nucleotídeo único A122V sobre o receptor de quimiocina CXC do tipo 1 de bovino Bos taurus (Artiodactyla: Bovidae) por análises in silico
DOI:
https://doi.org/10.5007/2175-7925.2017v30n4p1Resumo
Este estudo objetivou predizer bioquimicamente as estruturas primárias e secundárias da proteína receptora de quimiocina CXCR1 bovina não polimórfica e polimórfica carreando o polimorfismo A122V por análises in silico. Duas sequências da proteína CXCR1 de bovino Bos taurus foram selecionadas a partir da base de dados de sequências de proteínas UniProtKB/Swiss-Prot: a) uma sequência não polimórfica (A7KWG0), contendo o aminoácido alanina (A) na posição 122, e b) uma sequência polimórfica, apresentando o aminoácido valina (V) na mesma posição. As estruturas primárias e secundárias da proteína foram preditas empregando os programas ProtParam e Chou & Fasman Protein Secondary Structure Prediction CFSSP. Diferenças nos parâmetros físicos e químicos não foram previstas a partir da estrutura primária de ambas as proteínas analisadas. A presença de um domínio helicoidal, situado nas posições 100 e 150, foi exclusivamente encontrada na proteína CXCR1 não polimórfica. Resíduos de aminoácidos de propriedades bioquímicas variáveis foram detectados na posição 122 na proteína CXCR1 dos ruminantes e humana, sugerindo que esse peptídeo é altamente polimórfico em vertebrados. Os resultados aqui descritos predizem diferenças no padrão da estrutura secundária da proteína CXCR1 bovina não polimórfica e polimórfica A122V empregando ferramentas de Bioinformática.
Referências
BAGHERI, M.; MORADI-SHARHRBABAK, M.; MIRAIE-ASHTIANI, R.; SAFDARI-SHAHROUDI, M.; ABDOLLAHI-ARPANAHI, R. Case-control approach application for finding a relationship between candidate genes and clinical mastitis in Holstein dairy cattle. Journal of Applied Genetics, Poznan, v. 57, p. 107-112, 2016.
BOOTH, V.; KEIZER, D. W.; KAMPHUIS, M. B.; CLARK-LEWIS, I; SYKES, B. D. The CXCR3 binding chemokine IP-10/CXCL10: structure and receptor interactions. Biochemistry, Washington, v. 41, p. 10418-10425, 2002.
BOUTET, E.; LIEBERHERR, D.; TOGNOLLI, M.; SCHNEIDER, M.; BAIROCH, A. UniProtKB/Swiss-Prot. Methods in Molecular Biology, Berlin, v. 406, p. 89-112, 2007.
COSTA, F. F. P.; LIDANI, K. C. F.; NUNES, S. L.; GOUVEIA, J. J. S.; GABRIEL, J. E. Phylogenetical clustering among domestic ruminants from diacylglycerol-acyltransferase-1 lipogenic enzyme and biochemical characterization of its single nucleotide polymorphism K232A in bovine Bos taurus. Animal Biology Journal, New York, v. 4, p. 225-234, 2013.
COSTA, F. F. P.; NOGUEIRA, J. F; GOUVEIA, J. J. S.; GABRIEL, J. E. Characterizing the polymorphism K232A of the diacylglycerol-acyltransferase-1 lipogenic enzyme of bovine Bos taurus using in silico comparative protein prediction analyses. Brazilian Journal of Biology, São Carlos, v. 78, n. 2, 2018, in press.
FUTOSI, K.; FODOR, S.; MÓCSAI, A. Neutrophil cell surface receptors and their intracellular signal transduction pathways. International Immunopharmacology, New York, v. 17, p. 638-650, 2013.
GARAU, A.; BERTINI, R.; MOSCA, M.; BIZZARRI, C.; ANACARDIO, R.; TRIULZI, S.; ALLEGRETTI, M.; GHEZZI, P.; VILLA, P. Development of a systemically-active dual CXCR1/CXCR2 allosteric inhibitor and its efficacy in a model of transient cerebral ischemia in the rat. European Cytokine Network, Montrouge, v. 17, p. 35-41, 2006.
KIMCHI-SARFATY, C.; OH, J. M.; KIM, I. W.; SAUNA, Z. E.; CALCAGNO, A. M.; AMBUDKAR, S. V.; GOTTESMAN, M. M. A “silent” polymorphism in the MDR1 gene changes substrate specificity. Science, Washington, v. 15, p. 525-528, 2007.
KUROCHKINA, N. Helix-helix interactions and their impact on protein motifs and assemblies. Journal of Theoretical Biology, Amsterdam, v. 264, p. 585-592, 2010.
MIZUARAI, S.; AOZASA, N.; KOTANI, H. Single nucleotide polymorphisms result in impaired membrane localization and reduced ATPase activity in multidrug transporter ABCG2. International Journal of Cancer, New York, v. 109, p. 238-246, 2004.
NELSON, L. D.; COX, M. Lehninger principles of biochemistry. 4 ed. New York: W. H. Freeman and Company, 2005. 1119 p.
PACE, C. N.; SCHOLTZ, J. M. A helix propensity scale based on experimental studies of peptides and proteins. Biophysical Journal, Cambridge, v. 75, p. 422-427, 1998.
PADMANABHAN, S.; BALDWIN, R. L. Straight-chain non-polar amino acids are good helix-formers in water. Journal of Molecular Biology, Amsterdam, v. 219, p. 135-137, 1991
.
PAWLIK, A.; SENDER, G.; KAPERA, M.; KORWIN-KOSSAKOWSKA, A. Association between interleukin 8 receptor α gene (CXCR1) and mastitis in dairy cattle. Central European Journal of Immunology, Poznan, v. 40, p. 153-158, 2015.
PARK, S. H.; DAS, B. B.; CASAGRANDE, F.; TIAN, Y.; NOTHNAGEL, H. J.; CHU, M.; KIEFER, H.; MAIER, K.; DE ANGELIS, A. A.; MARASSI, F. M.; OPELLA, S. J. Structure of the chemokine receptor CXCR1 in phospholipid bilayers. Nature, London, v. 491, p. 779-783, 2012.
PIGHETTI, G. M.; KOJIMA, C. J.; WOJAKIEWICZ, L.; RAMBEAUD, M. The bovine CXCR1 gene is highly polymorphic. Veterinary Immunology and Immunopathology, New York, v. 145, p. 464-470, 2012.
POKORSKA, J.; DUSZA, M.; KUŁAJ, D.; ŻUKOWSKI, K.; MAKULSKA, J. Single nucleotide polymorphisms in the CXCR1 gene and its association with clinical mastitis incidence in Polish Holstein-Friesian cows. Genetics and Molecular Research, Ribeirão Preto, v. 15, p. 1-8, 2016.
ROST, B. Review: protein secondary structure prediction continues to rise. Journal of Structural Biology, San Diego, v. 134, p. 204-218, 2001.
TENSEN, C. P.; FLIER, J.; VAN DER RAAIJ-HELMER, E. M.; SAMPAT-SARDJOEPERSAD, S.; VAN DER SCHORS, R. C.; LEURS, R.; SCHEPER, R. J.; BOORSMA, D. M.; WILLEMZE, R. Human IP-9: a keratinocyte derived high affinity CXC-chemokine ligand for the IP-10/Mig receptor (CXCR3). Journal of Investigative Dermatology, New York, v. 112, p. 716-722, 1999.
VERBEKE, J.; VAN POUCKE, M.; PEELMAN, L.; PIEPERS, S.; DE VLIEGHER, S. Associations between CXCR1 polymorphisms and pathogen-specific incidence rate of clinical mastitis, test-day somatic cell count, and test-day milk yield. Journal of Dairy Science, Champaign, v. 97, n. 12, p. 7927-7939, 2014.
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